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Text File  |  1995-03-04  |  2.0 KB  |  41 lines
  1. *********************************************************
  2. * Endonuclease III iron-sulfur binding region signature *
  3. *********************************************************
  4.  
  5. Escherichia coli endonuclease III (EC 3.1.25.2) (gene nth) [1] is a DNA repair
  6. enzyme that acts  both  as  a DNA N-glycosylase, removing oxidized pyrimidines
  7. from DNA,  and  as  an apurinic/apyrimidinic (AP) endonuclease,  introducing a
  8. single-strand  nick  at  the site  from  which  the damaged  base was removed.
  9. Endonuclease III is an iron-sulfur protein that binds a single 4Fe-4S cluster.
  10. The 4Fe-4S cluster does  not seem to be  important for catalytic activity, but
  11. is probably involved  in the  proper positioning of  the  enzyme along the DNA
  12. strand [2].
  13.  
  14. Endonuclease III is evolutionary related to the following proteins:
  15.  
  16.  - Escherichia coli DNA repair protein mutY, which  is  an adenine glycosylase.
  17.    MutY is a larger protein (350 amino acids) than endonuclease III (211 amino
  18.    acids).
  19.  - ORF10 in plasmid pFV1 of  the  thermophilic archaebacteria Methanobacterium
  20.    thermoformicicum [3].  Restriction methylase m.MthTI,  which  is encoded by
  21.    this plasmid, generates 5-methylcytosine which  is  subject  to deamination
  22.    resulting in G-T mismatches. This protein could correct these mismatches.
  23.  
  24. The 4Fe-4S cluster is bound by four cysteines which  are  all  located in a 17
  25. amino acid region at the C-terminal end of endonuclease III.  A similar region
  26. is also present in the central section of mutY and in the C-terminus of ORF10.
  27.  
  28. -Consensus pattern: C-x(3)-K-P-[KR]-C-x(2)-C-x(5)-C
  29.                     [The four C's are 4Fe-4S ligands]
  30. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  31. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  32. -Last update: October 1993 / Text revised.
  33.  
  34. [ 1] Kuo C.-F., McRee D., Fisher C.L., O'Handley S.F., Cunnigham R.P.,
  35.      Tainer J.A.
  36.      Science 258:434-440(1992).
  37. [ 2] Thomson A.J.
  38.      Curr. Biol. 3:173-174(1993).
  39. [ 3] Noelling J., van Eeden F.J.M., Eggen R.I.L., de Vos W.M.
  40.      Nucleic Acids Res. 20:6501-6507(1992).
  41.